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分子シャペロンとトランスロコン

分子生物学のお勉強。

タンパク質の性質は、そのアミノ酸配列(一次元構造)によって決定されている。

翻訳が終結したタンパク質―ポリペプチド鎖は、最終的に折り畳まれて四次元構造を作り、初めてその機能を発揮する。この過程を、フォールディングと言う。

又、折り畳む際、合成するタンパク質をフォールディングし、機能の獲得を助ける水溶性タンパク質分子シャペロンと言う
多くのシャペロンは熱で機能を失う事が無い
(これを熱ショックタンパク質(Heat shock protein:Hsp)と呼ぶ)為、温度上昇によって変性し、失活した(機能を失った)タンパク質の立体構造を再編する際、直ちに用いられる

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ところで、物体は、それが持つエネルギーが最小になるように反応が進行する(Ex.紐を放置しておくと形を変えてしまうが、形成したその形が、そいつの周囲の条件下でのエネルギー最小の状態である。という事だと思います。リンゴが気から落ちるのも、位置エネルギーを最小に持って行く為ですよね。これと同じではないかと)ので、タンパク質も、最終的に最小のエネルギーを持つ様な立体構造を取ると考えられている。

故に、フォールディングの最中、タンパク質が折り畳まれる際、分子シャペロンがタンパク質のフォールディングを手助けしているときは、そのタンパク質のエネルギーは、ほぼ中間の値であると考察される。

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又、リボソーム上で合成され、小胞体内に運び込まれたタンパク質が、小胞体シャペロンのチェックによって最終的に正しい立体構造を形成出来ないと判断されれば、小胞体膜上にあるセンサータンパク質が、核にシャペロンの合成を促進する様情報を伝達する。
しかし、それでも尚、異常タンパク質が蓄積する場合、トランスロコン(これは膜タンパク質である)を通して小胞体外(つまり、細胞質)へ運ばれ、ユビキチン-プロテアソームにて、速やかに分解される。

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ユビキチン-プロテアソーム系
①ATP駆動の反応で、ユビキチン(ubiquitin76個のアミノ酸から出来た単量体タンパク)のC末端カルボキシ基とE1(ユビキチン活性化酵素)が、チオエーテル結合を形成。
E1に結合したユビキチンは、E2(ユビキチン結合酵素)の特定のSH基に転移結合する。
③細胞質へ輸送された異常タンパク質(分解予定)に、E3(ユビキチン-プロテインリガーゼ)が結合する。
E2と結合したユビキチンが、E3と結合した異常タンパク質のLys側鎖ε-アミノ基に転移し、イソペプチド結合を形成する。(普通、数個のユビキチンが分解予定のタンパクに結合する。)これを、ユビキチン化と言う。
ユビキチン化されたタンパク質は、ユビキチンが目印となって、26Sプロテアソームという多タンパク複合体により認識・分解される。
E2,E3には、種類が多数存在する。

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〔参考文献〕
ヴォート基礎生化学
Wikipedia[ユビキチンで検索]

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